研究人員發現了分子相互作用，使蜘蛛絲具有非凡的強度和柔韌性。這些發現可以幫助科學家設計用於飛機、防護裝備和醫療用途的新型仿生材料，同時還可以提供對阿爾茨海默病等神經系統疾病的見解。
研究成果發表在期刊上 美國國家科學院院刊 來自倫敦國王學院和聖地亞哥州立大學 (SDSU) 的科學家概述了可指導新一代高性能環保纖維的基本設計原則。
重要的是，這項研究首次解釋了蜘蛛絲蛋白中的氨基酸如何相互作用，充當分子“貼紙”，在材料形成時將材料粘合在一起。
倫敦國王學院計算材料科學教授、英國研究團隊負責人 Chris Lorenz 強調了這一發現的廣泛潛力。 “潛在的應用是巨大的：輕型防護服、飛機部件、可生物降解的醫療植入物，甚至軟機器人都可以受益於使用這些自然原理設計的纖維，”他說。
為什麼蜘蛛絲比鋼鐵還要堅固
蜘蛛絲以其卓越的性能而聞名。同等重量下，它比鋼更堅固，比用於製造防彈背心的凱夫拉材料更堅韌。蜘蛛依靠這種材料來構建網的結構框架並懸掛自己，科學家們長期以來對大自然如何產生這種獨特的纖維著迷。
這種絲是在蜘蛛的絲腺內製成的，其中絲蛋白以一種稱為“絲液”的粘稠液體形式儲存。必要時，蜘蛛將這種液體轉化為具有卓越機械性能的固體纖維。
科學家們知道，蛋白質首先被收集在液體狀的液滴中，然後被輸送到纖維中。然而，將絲的最初凝固與最終強度聯繫起來的分子步驟仍然是個謎。
絲形成背後的分子相互作用
為了解決這個難題，由化學家、生物物理學家和工程師組成的跨學科團隊使用了一系列先進的計算和實驗室技術。其中包括分子動力學模擬、AlphaFold3 結構建模和核磁共振波譜。
他們的分析表明，精氨酸和酪氨酸這兩種氨基酸以特定的方式相互作用，導致絲蛋白在早期階段聚集在一起。這些相互作用不會隨著絲的凝固而消失。相反，它們在纖維形成時保持活性，有助於構建複雜的納米結構，賦予蜘蛛絲非凡的強度和柔韌性。
洛倫茲說：“這項研究為無序蛋白質如何組裝成高度有序、高通量的結構提供了原子水平的解釋。”
腦科學和阿爾茨海默病研究的鏈接
領導這項研究的美國方面的聖地亞哥州立大學物理和分析化學教授格雷戈里·霍蘭德（Gregory Holland）表示，這一過程的化學複雜性出乎意料。
“令我們驚訝的是，絲綢——我們通常認為是一種美麗、簡單的天然纖維——實際上是基於非常複雜的分子技巧，”霍蘭德說。 “我們發現的相同類型的相互作用也用於神經遞質受體和激素信號傳導。”
由於這種重疊，研究人員認為這些發現可能具有材料科學之外的影響。
Holland 說：“絲蛋白經歷相分離，然後形成富含 β 片層的結構的方式反映了我們在阿爾茨海默病等神經退行性疾病中看到的機制。” “分析絲為我們提供了一個乾淨且進化優化的系統，以了解如何控制相分離和 β-折疊形成。”
