補充蛋白在我們的免疫系統中起著至關重要的作用，幫助我們的身體去除感染。但是，這些蛋白質與特定細胞受體相互作用的確切方法長期以來一直是科學陰謀的主題。新的研究闡明了互補蛋白與CR2同工型如何相關的互補蛋白，這有可能為治療免疫相關疾病的進步開闢道路。
最近的研究闡明了有關其他蛋白質夫婦與CR2同工型之間相互作用的有趣知識。這項研究由朱塞佩·巴里勒（Giuseppe Barile）由意大利CNR的Istituto tecnologie Biomediche進行，以復雜的生化機制出現，這些機制調節了這些相互作用。這項工作發表在生物化學和生物物理報告中。
補充2型（CR2），也稱為CD21，是主要在細胞中表達的必不可少的反式糖蛋白。 CR2用作C3D的受體，是補體C3的摘錄，在免疫反應中起重要作用。研究強調說，Raji細胞是陽性CR2細胞系，可以連接內源性和外源性I-C3形式，從而導致形成通過Tioester連接相關的異源。這些發現具有深刻的意義，以了解免疫細胞的激活和致病性相互作用。
Giuseppe Barile解釋說：“我們的研究表明，將I-C3固定到CR2中包括受C3C I-C3結構中存在的特定芳族廢物的疏水性能影響的複雜機制”。
Barile使用了一系列結合研究和免疫結合技術來找出如何受到特定的單克隆抗體（MOAB）（例如UNB7和HB5）的顯著影響不同的分離機制。
研究發現，Raji細胞不僅結合了I-C3外源性，而且還結合了Barile稱為E-C3的C3樣蛋白。該蛋白質具有類似於I-C3的蛋白質，對於細胞免疫功能至關重要，並且參與了具有CR2的複雜結構的形成，可能在自分泌信號傳導中起作用。
有趣的是，該研究還強調了低分子量分子在這些相互作用中的作用。 “這些分子似乎通過Tioester強烈連接了複雜的免疫單位，從而使CR2-C3複合物具有顯著的穩定性。” “免疫複合物可能通過特定ABS通過多個連接位點（至少三個）互連 （或ABS配合物） 可能會遭受其結構的裂縫，從而使H2O的進入，從而水解殼。結果，表面腫瘤抗原不再磨損，因此可以通過可以物理殺死腫瘤細胞的免疫系統識別。因此，類似的機制應強調某些腫瘤中免疫療法的治療成功。 “
Barile指出：“我們的發現表明，將I-C3固定到CR2需要C3C中某些殘基的疏水性。” “這可以為針對免疫相關疾病的這些相互作用的新治療策略鋪平道路。”
這些發現的含義很重要。了解CR2如何與互補蛋白相互作用的分子細節，研究人員可以更好地評估免疫細胞激活和調節的基本機制。這種知識對於開發自身免疫性疾病的靶向療法至關重要，並改善對感染的免疫反應。
Barile使用先進的技術（例如SDS-PAGE和免疫）來可視化CR2和C3片段之間的相互作用。他細緻的方法使他能夠確定與這些相互作用相對應的特定蛋白質帶，從而進一步闡明了CR2-C3複合物的結構方面。
總而言之，朱塞佩·巴里勒（Giuseppe Barile）的研究對CR2和補充蛋白質之間的生化相互作用提供了批判性了解。他的工作強調了這些相互作用中特定分子特徵的重要性，並為免疫相關疾病的治療干預打開了新的方法。
日記
Barile，G。 （2024）。 “固定在CR2同工型中的補充蛋白對。”生物化學和生物物理報告，38，101657。 doi：
作者周圍
朱塞佩·巴里爾（Giuseppe Barile） 他於1946年8月23日出生於意大利莫利斯的Cercemaggiore，他於1971年畢業於生物學科學。 1973年的CNR證券交易所（CNR Stock Exchange）於1973年出生了雌激素和受體孕激素，擴大了1982年從1982年的Radiobiology，of Stockholm，of Stockholm，gunnar ungunnar的病毒學和免疫學上的關注。他獲得了AIRC的獎學金（1983年9月/AG.84），他獲得了由J. Menezes博士領導的加拿大蒙特利爾S. Justine Hospital S. Justine Hospital探索免疫學部的研究許可。他與其他學者一起為在科學期刊上發表的37幅作品的設計做出了貢獻。 2009年，他撤回了CNR ITBM的DI Dircerca的指揮，結束了傑出的職業。
